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悉尼大學(xué)生物酶學(xué)術(shù)補(bǔ)習(xí)突破

作者:海馬 發(fā)布時(shí)間:2023-09-05 15:08:20

酶是一種特殊的蛋白質(zhì),對(duì)促進(jìn)和加速生物體內(nèi)的生化反應(yīng)至關(guān)重要。它們起到催化劑的作用,在不被消耗或永久改變的情況下加速化學(xué)反應(yīng)。酶涉及各種生物過(guò)程,包括消化、新陳代謝、DNA 復(fù)制和細(xì)胞信號(hào)傳遞。

酶使基本的新陳代謝反應(yīng)以與生命相適應(yīng)的速度進(jìn)行。酶大大降低了反應(yīng)所需的活化能,使反應(yīng)更有利、更有效。這篇文章為大家?guī)?lái)悉尼大學(xué)生物酶學(xué)術(shù)補(bǔ)習(xí)突破講解。生物酶學(xué)術(shù)補(bǔ)習(xí)

一、酶的結(jié)構(gòu)

酶呈現(xiàn)出由一級(jí)、二級(jí)、三級(jí)和四級(jí)結(jié)構(gòu)組成的層次結(jié)構(gòu)。這些結(jié)構(gòu)層次決定了酶的整體形狀和功能。

一級(jí)結(jié)構(gòu)

氨基酸序列--酶的一級(jí)結(jié)構(gòu)是指其氨基酸序列。酶是蛋白質(zhì),其一級(jí)結(jié)構(gòu)由通過(guò)肽鍵連接在一起的氨基酸序列決定。氨基酸在一級(jí)結(jié)構(gòu)中的具體排列對(duì)每種酶來(lái)說(shuō)都是獨(dú)一無(wú)二的,并由生物 DNA 中的遺傳信息編碼。

二級(jí)結(jié)構(gòu)

酶的二級(jí)結(jié)構(gòu)描述了附近氨基酸相互作用產(chǎn)生的局部折疊模式。酶中常見的兩種二級(jí)結(jié)構(gòu)是α螺旋和β片。

α螺旋--在α螺旋中,多肽鏈通過(guò)氨基酸之間的氫鍵作用盤繞成螺旋狀結(jié)構(gòu),使其穩(wěn)定。

β片狀結(jié)構(gòu)--與此相反,β片狀結(jié)構(gòu)是指多肽鏈通過(guò)相鄰鏈之間的氫鍵形成片狀結(jié)構(gòu)。

三級(jí)結(jié)構(gòu)

三級(jí)結(jié)構(gòu)是指酶的整體三維構(gòu)象。它由一級(jí)結(jié)構(gòu)中相距較遠(yuǎn)的氨基酸之間的相互作用決定。

折疊和三維構(gòu)象--酶的三維構(gòu)象折疊對(duì)其功能至關(guān)重要。由于基因突變或外部因素造成的不正確折疊會(huì)導(dǎo)致酶活性喪失或錯(cuò)誤折疊疾病。精確的折疊過(guò)程需要伴侶蛋白和分子伴侶的協(xié)助,它們能幫助酶實(shí)現(xiàn)正確的構(gòu)象。

四元結(jié)構(gòu)

多個(gè)亞基--在某些情況下,酶具有四元結(jié)構(gòu),這涉及多個(gè)多肽鏈或亞基的結(jié)合。各種相互作用穩(wěn)定了四元結(jié)構(gòu),包括亞基之間的氫鍵、離子鍵和疏水相互作用。這種高階結(jié)構(gòu)是某些酶發(fā)揮最佳功能所必需的,因?yàn)樗梢栽黾臃€(wěn)定性、異位調(diào)節(jié)或形成涉及不同亞基殘基的活性位點(diǎn)。

二、酶-底物特異性

酶-底物特異性是指酶選擇性地與特定底物結(jié)合并催化反應(yīng)的能力。酶具有顯著的特異性,確保它們只與預(yù)期底物發(fā)生作用,而不與其他底物發(fā)生作用。這種特異性對(duì)于生化途徑和細(xì)胞過(guò)程的正常運(yùn)作至關(guān)重要。

1.酶底物特異性模型

迄今為止,有兩種模式可以解釋酶底物特異性。

鎖和鑰匙模型--鎖和鑰匙模型是用來(lái)解釋酶底物特異性的經(jīng)典概念。根據(jù)該模型,酶的活性位點(diǎn)具有與其底物形狀完全匹配的剛性形狀,就像鎖和鑰匙一樣。底物就是能與酶的活性位點(diǎn)相匹配的鑰匙。這種模式表明,活性位點(diǎn)是預(yù)先形成的,與底物結(jié)合后不會(huì)改變其構(gòu)象。

誘導(dǎo)貼合模型--誘導(dǎo)貼合模型更動(dòng)態(tài)、更準(zhǔn)確地反映了酶與底物的特異性。根據(jù)該模型,酶的活性位點(diǎn)不是剛性的,而是柔性的,在與底物結(jié)合時(shí)會(huì)發(fā)生構(gòu)象變化。底物的結(jié)合會(huì)引起酶的構(gòu)象變化,從而使酶與底物之間達(dá)到更理想的配合。這一模型強(qiáng)調(diào)了酶與底物之間的動(dòng)態(tài)相互作用。

2.活性位點(diǎn)

酶的活性位點(diǎn)是與底物結(jié)合并發(fā)生催化反應(yīng)的特定區(qū)域。它通常是酶結(jié)構(gòu)中的一個(gè)小口袋或裂隙?;钚晕稽c(diǎn)具有獨(dú)特的形狀、電荷分布以及與底物互補(bǔ)的化學(xué)環(huán)境。這種互補(bǔ)性使酶和底物之間能夠產(chǎn)生特定的相互作用,如氫鍵、離子和疏水相互作用。

不同酶的活性位點(diǎn)位置可能不同。在一些酶中,活性位點(diǎn)位于深層縫隙或口袋中。在其他酶中,活性位點(diǎn)可能是一個(gè)更暴露的表面區(qū)域。氨基酸殘基通常由多肽鏈的不同部分組成活性位點(diǎn),通過(guò)蛋白質(zhì)的折疊聚集在一起。

3.酶-底物復(fù)合物

酶-底物復(fù)合物是指在催化反應(yīng)過(guò)程中,酶與其底物之間形成的臨時(shí)結(jié)合體。當(dāng)?shù)孜镞M(jìn)入酶的活性位點(diǎn)時(shí),會(huì)與活性位點(diǎn)的氨基酸殘基發(fā)生特定的相互作用,如氫鍵作用、靜電作用和疏水作用。這種結(jié)合導(dǎo)致酶-底物復(fù)合物的形成。

復(fù)合物使酶能夠通過(guò)催化作用促進(jìn)底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物。反應(yīng)完成后,產(chǎn)物被釋放,酶可以自由地與另一個(gè)底物分子結(jié)合。

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